Aminosäuren und Proteinsynthese: was Leucin, mTOR und Lysin wirklich steuern

Was Proteinsynthese im Muskel tatsächlich beschreibt

Muskelmasse ist keine Ablage, sondern eine Bilanz. In jeder Stunde werden Muskeleiweisse abgebaut und neu gebildet; sichtbar wird nur die Differenz. In den hier zitierten Isotopenstudien am Menschen lag die Neubildungsrate ohne Proteinzufuhr bei rund 0,04 Prozent der Muskeleiweisse pro Stunde und nach einer proteinreichen Mahlzeit bei rund 0,05 bis 0,06 Prozent. Diese Zahlen wirken klein, summieren sich aber über Wochen zu dem, was am Ende als Bemuskelung sichtbar wird.

Was passiert nach einer proteinreichen Mahlzeit?

Aminosäuren aus dem Darm erreichen über das Blut den Muskel und aktivieren dort einen Proteinkomplex namens mTORC1, der die Übersetzung der Boten-RNA in neue Eiweisse freigibt. Insulin gilt dabei als Verstärker des Signals und nicht als dessen Ersatz: nach dem gegenwärtigen Verständnis ist die Verfügbarkeit von Aminosäuren die Bedingung, unter der der Schalter überhaupt umlegt. Die Antwort hält einige Stunden an und klingt danach wieder ab.

Wie eine Zelle Leucin überhaupt bemerkt, zeigten Laborversuche an menschlichen Zelllinien: das Protein Sestrin2 bindet Leucin und löst dabei eine Bremse, die sonst auf mTORC1 wirkt. Die gemessene Bindungsstärke entspricht einer Leucinkonzentration von rund 20 Mikromol pro Liter, also jenem Bereich, in dem mTORC1 in denselben Versuchen halbmaximal anspringt. Das spricht dafür, dass der Sensor im physiologischen Arbeitsbereich arbeitet und nicht erst bei Extremwerten. Gemessen wurde das in Zellkultur, nicht im Muskel eines Pferdes oder eines Menschen.

Leucin ist das Signal, nicht der Baustoff

Leucin wird häufig als Baustein beworben. Die in Versuchen am besten belegte Rolle ist eine andere: es meldet dem Muskel, dass Aminosäuren angekommen sind. Der eigentliche Baustoff sind alle unentbehrlichen Aminosäuren zusammen. Fehlt eine davon, fehlt dem Aufbau ein Baustein, unabhängig davon, wie kräftig das Signal ausfällt.

Eine randomisierte Studie an 36 jungen Männern prüfte genau diese Trennung. Nach einer Einheit aus Kraft- und Ausdauertraining erhielten sie je 20 Gramm Protein: aus Molke, aus Soja oder aus Soja mit zugesetztem freiem Leucin. Der Leucinspitzenwert im Blut lag in den beiden leucinreichen Gruppen bei rund 320 Mikromol pro Liter gegenüber 216 in der Sojagruppe. Die gemessene Muskelproteinsynthese unterschied sich trotzdem nicht.

Ein zweiter Versuch an ebenfalls 36 jungen Männern verglich 30 Gramm Maisprotein mit 30 Gramm Milchprotein. Maisprotein enthält besonders viel Leucin. Beide Gruppen erreichten praktisch dieselbe Syntheserate von rund 0,053 Prozent pro Stunde. Ab einer ausreichenden Gesamtdosis ist der Leucingehalt eines Proteins damit ein schwacher Vorhersagewert.

Bringt Leucin allein etwas?

Nach den vorliegenden Messungen reicht Leucin als alleiniges Signal nicht aus. In den beschriebenen Versuchen brachte zugesetztes freies Leucin keinen messbaren Gewinn gegenüber demselben Protein ohne Zusatz, obwohl der Leucinwert im Blut deutlich höher lag. Die naheliegende Erklärung ist mechanistisch, nicht gemessen: die übrigen unentbehrlichen Aminosäuren müssten dann aus dem eigenen Körperbestand stammen und stünden dem Aufbau nicht zusätzlich zur Verfügung.

Lysin: das schwächste Glied in der Pferderation

In der Pferdefütterung gilt seit Jahrzehnten ein einfaches Prinzip: eine Ration ist so gut wie ihre knappste unentbehrliche Aminosäure. Für typische Rationen aus Raufutter und Getreide wird Lysin als erste limitierende Aminosäure genannt. Der Nachweis ist dünner, als die Selbstverständlichkeit dieser Aussage vermuten lässt.

Ein Fütterungsversuch über 14 Monate an Vollblutfohlen verglich eine Ergänzung mit 14 Prozent Rohprotein aus Sojaextraktionsschrot mit einer Ergänzung aus nur 9 Prozent Rohprotein, der Lysin und Threonin zugesetzt waren. Über den gesamten Zeitraum unterschieden sich Zunahme, Körperkondition und Blutwerte nicht; in einzelnen Monaten lag die Zunahme der lysin- und threoninergänzten Gruppe höher. In diesem Versuch reichte weniger Protein aus, sobald die beiden als knappste geltenden Aminosäuren gezielt aufgefüllt wurden.

Eine Isotopenstudie an Absetzfohlen drehte die Frage um. Zwei Kraftfutter lieferten 4,1 beziehungsweise 3,1 Gramm Rohprotein pro Kilogramm Körpermasse und Tag, bei nahezu gleicher Lysinzufuhr von 189 und 194 Milligramm. Die Tiere mit der niedrigeren Proteinzufuhr verbrannten mehr Phenylalanin und bauten weniger davon in Körpereiweiss ein. Die Forschungsgruppe wertet das als Hinweis darauf, dass in der proteinärmeren Ration bei gleichem Lysin eine andere Aminosäure knapp war.

Der bislang direkteste Versuch scheiterte an der Messung selbst. Sechs Vollblutjährlinge von rund 358 Kilogramm erhielten sechs abgestufte Lysinmengen zwischen 76 und 136 Milligramm pro Kilogramm Körpermasse und Tag. Die Auswertung fand keinen Knickpunkt, ab dem die Oxidation der Indikatoraminosäure abflacht. Ein Lysinbedarf liess sich daraus nicht ableiten; die Forschungsgruppe vermutet, dass eine andere Aminosäure die Rationen begrenzte.

Proteinqualität: warum die Menge allein nichts sagt

Proteinqualität setzt sich aus zwei Grössen zusammen: dem Muster der unentbehrlichen Aminosäuren und dem Anteil, der tatsächlich im Dünndarm aufgenommen wird. Ein gutes Muster nützt wenig, wenn das Protein unverdaut weiterwandert.

Wie weit Qualität und Menge einander ersetzen, zeigte ein Versuch an 60 gesunden älteren Männern. 35 Gramm Casein hoben die Syntheserate auf 0,050 Prozent pro Stunde, dieselbe Menge Weizenprotein nur auf 0,032. Mit 60 Gramm Weizenprotein wurde ein Wert von 0,049 erreicht, zahlenmässig also wieder das Niveau des Caseins. In diesem Versuch liess sich die schwächere Qualität durch Menge ausgleichen.

Beim Pferd ist diese Rechnung deutlich schlechter belegt. Als Referenz für gutes Protein dienten in den Versuchen Sojaextraktionsschrot oder kommerzielle Ergänzungen. Systematische Vergleiche einzelner Proteinquellen mit direkter Messung der Muskelproteinsynthese fehlen bislang weitgehend.

Dosis und Verteilung: was die Zahlen hergeben

Die Dosis-Wirkungs-Kurve ist beim Menschen gut vermessen. In einer Studie an 48 krafttrainierten jungen Männern erhöhten 20 Gramm Molkenprotein nach dem Training die Syntheserate um rund die Hälfte, 40 Gramm brachten kaum mehr, und 10 Gramm bewirkten nichts. Ein späterer Versuch an 30 Männern nach Ganzkörpertraining fand dagegen bei 40 Gramm einen höheren Wert als bei 20 Gramm. Wie viel Muskulatur die Trainingseinheit erfasst, könnte den Widerspruch erklären; belegt ist diese Erklärung nicht.

Beim Pferd ist dazu eine einzige vergleichbare Dosisstudie veröffentlicht. Fünf nicht trainierte Stuten erhielten nacheinander Proteinmahlzeiten von 0 bis 0,5 Gramm Rohprotein pro Kilogramm Körpermasse. Die Aktivierung von mTOR und des nachgeschalteten Signalproteins stieg mit der Menge, zwischen 0,25 und 0,5 Gramm jedoch nicht mehr weiter. Der Sättigungsbereich liegt damit nahe an dem, was bei Nagern und Menschen mit 0,2 bis 0,4 Gramm pro Kilogramm beschrieben ist.

Wie das Tagesprotein verteilt wird, prüfte eine Überkreuzstudie an acht Erwachsenen über je sieben Tage. Gleiche Tagesmenge, einmal auf drei Mahlzeiten zu rund 30 Gramm verteilt, einmal auf 11, 16 und 63 Gramm konzentriert. Die über 24 Stunden gemessene Muskelproteinsynthese lag bei gleichmässiger Verteilung um ein Viertel höher, und dieser Unterschied blieb nach sieben Tagen Gewöhnung bestehen.

Gibt es ein anaboles Zeitfenster?

Eine Netzwerk-Meta-Analyse von 116 Studien mit rund 4'700 Teilnehmenden fand die grössten Zuwächse an fettfreier Masse, wenn das Protein nach der Trainingseinheit eingenommen wurde: rund 0,54 Kilogramm gegenüber Placebo. Für Kraftwerte, gemessen an Handgriff und Beinpresse, schnitt dagegen die Einnahme am Abend am besten ab. Auf Gehtempo und Gehstrecke wirkte kein Einnahmezeitpunkt.

Was beim Pferd tatsächlich gemessen wurde

Beim Pferd wurde die Signalantwort mehrfach direkt in der Muskulatur gemessen. Ein Versuch verglich je sechs Jährlinge, Zweijährige und ausgewachsene Pferde nach einer proteinreichen Mahlzeit von 2 Gramm pro Kilogramm Körpermasse. Alle Altersgruppen zeigten nach dem Fressen eine Aktivierung der Übersetzungsfaktoren; bei zwei der gemessenen Faktoren lagen Jährlinge und ausgewachsene Tiere über den Zweijährigen, und die Forschungsgruppe beschreibt die Jährlinge als am stärksten ansprechend. Sie hält es für möglich, dass der Muskelansatz im Wachstum über eine kräftigere Mahlzeitenantwort mitläuft.

Im hohen Alter verschiebt sich das Bild nur teilweise. Bei sechs 22- bis 26-jährigen Pferden lag die Aktivierung eines zentralen nachgeschalteten Enzyms um 42 Prozent unter jener von 7- bis 14-jährigen Tieren. Ganzkörper-Proteinsynthese, die übrigen Signalproteine und die Entzündungsmarker unterschieden sich dagegen nicht.

Ob Aminosäurezulagen bei alten Pferden etwas bringen, prüfte ein Versuch an sechs rund 20-jährigen Tieren mit drei Rationen: Kontrolle, zusätzlich Lysin und Threonin, sowie zusätzlich Lysin, Threonin und Methionin. Weder Stickstoffbilanz noch Phenylalanin-Kinetik noch die Syntheseproteine änderten sich. Der Harnstoffstickstoff im Blut stieg, was auf einen Abbau der zugelegten Aminosäuren hindeutet. Einen einzigen Hinweis gab es auf der Abbauseite: das Markerprotein Atrogin-1 tendierte im nüchternen Zustand in der Kontrollgruppe nach oben.

Eine Übersichtsarbeit von 2025 ergänzt eine praktisch bedeutsame Nuance: Pferde mit Insulindysregulation zeigen nach einer Proteinmahlzeit höhere Aminosäurewerte im Blut und eine verzögerte Abnahme, während die Syntheseantwort im Muskel offenbar erhalten bleibt. Verändert ist die Kinetik, nicht die Fähigkeit zur Neubildung.

Was beim Menschen tatsächlich gemessen wurde

Beim Menschen liegen Endpunktdaten vor, nicht nur Signalwege. Eine Auswertung von 49 randomisierten Studien mit rund 1'860 Teilnehmenden ergab: Proteinergänzung während eines mehrwöchigen Krafttrainings erhöhte die fettfreie Masse um 0,30 Kilogramm und die Maximalkraft um 2,5 Kilogramm. Oberhalb einer Gesamtzufuhr von etwa 1,6 Gramm pro Kilogramm Körpermasse und Tag brachte zusätzliches Protein keinen weiteren Zuwachs.

Eine grössere Synthese über 74 Studien bestätigte Richtung und Bescheidenheit des Effekts. Der Gewinn an Magermasse war klein und trat nur bei Personen auf, die Krafttraining absolvierten. Bei über 65-Jährigen zeigte er sich im Bereich von 1,2 bis 1,59 Gramm pro Kilogramm und Tag, bei Jüngeren erst ab 1,6 Gramm.

Eine dritte Auswertung von 28 Studien an älteren Erwachsenen macht die Bedingung noch deutlicher: ohne Krafttraining veränderte Zusatzprotein weder die Magermasse noch die Handkraft. Mit Krafttraining stieg die Muskelmasse der Gliedmassen um 0,54 Kilogramm, in der Untergruppe mit Sarkopenie oder Gebrechlichkeit um 0,88 Kilogramm.

Speziell für Sarkopenie fasste eine Übersichtsarbeit sieben randomisierte Studien mit 591 Personen zusammen. Molkenprotein zusätzlich zum Krafttraining verbesserte Muskelmasse und Handkraft, doch die Effekte blieben klein, und die Vertrauenswürdigkeit der Evidenz wurde als niedrig bis sehr niedrig eingestuft.

Konvergenz, Divergenz und was der Vergleich nicht hergibt

Geteilt ist der Mechanismus: dieselbe Signalkette, dieselbe Reihenfolge, und ein Sättigungsbereich in derselben Grössenordnung. Rund 0,25 Gramm Rohprotein pro Kilogramm und Mahlzeit beim Pferd, 0,2 bis 0,4 Gramm bei Nagern und Menschen. Diese Übereinstimmung ist bemerkenswert für Arten mit sehr verschiedenem Verdauungstrakt, sie ruht auf der Pferdeseite aber auf einer einzigen Studie mit fünf Tieren. Ein Umrechnen von Mengen zwischen den Arten lässt sie nicht zu.

Der nicht geteilte Teil ist grösser. Das Pferd nimmt Raufutter über viele Stunden verteilt auf, der Mensch isst in abgegrenzten Mahlzeiten. Die menschlichen Verteilungsstudien lassen sich deshalb nicht auf einen Dauerfresser übertragen, und für das Pferd fehlen entsprechende Untersuchungen vollständig.

Am klarsten trennt die Datenlage bei den Endpunkten. Beim Menschen ist der Effekt auf Muskelmasse in mehreren Meta-Analysen quantifiziert und fällt klein aus. Beim Pferd ist uns keine kontrollierte Studie bekannt, die zeigt, dass eine Aminosäurezulage bei sonst bedarfsdeckender Ration die Bemuskelung verändert. Der hier zitierte Versuch an alten Pferden fand keine solche Wirkung.

Evidenzkarte: fünf Kernaussagen und die je Art tatsächlich vorhandene Studienart

Eigene Auswertung

Grenzen und Unsicherheiten

• Zur Dosis-Wirkungs-Beziehung der Proteinmenge je Mahlzeit beim Pferd ist eine einzige Studie veröffentlicht, und diese umfasste fünf nicht trainierte Stuten.
• Der Lysinbedarf des Pferdes ist nicht durch einen gemessenen Knickpunkt belegt: der bislang genaueste Versuch fand keinen und konnte daher keinen Bedarfswert ableiten.
• Fast alle Endpunktdaten zu Muskelmasse und Kraft stammen vom Menschen. Beim Pferd wurden überwiegend Signalproteine und Isotopenkinetiken gemessen, nicht die Bemuskelung selbst.
• Mehrere zitierte Pferdestudien arbeiten mit sechs Tieren oder weniger, wodurch Einzelunterschiede stark ins Gewicht fallen.
• Die menschlichen Meta-Analysen zeigen kleine Effekte bei erheblicher Streuung zwischen den Einzelstudien; für Sarkopenie wurde die Vertrauenswürdigkeit der Evidenz als niedrig bis sehr niedrig eingestuft.
• Zur Verteilung des Proteins über den Tag gibt es beim Pferd keine Untersuchung; die menschlichen Daten stammen aus einer Studie mit acht Personen.

Offene Fragen

• Ab welcher Lysinzufuhr flacht die Oxidation der Indikatoraminosäure beim Pferd ab, wenn alle übrigen Aminosäuren nachweislich nicht limitieren?
• Verändert eine Proteinergänzung bei trainierenden Pferden die messbare Bemuskelung, oder bleibt der Effekt auf das Signal beschränkt?
• Wie wirkt kontinuierliche Raufutteraufnahme auf die Mahlzeitenantwort im Muskel im Vergleich zu abgegrenzten Kraftfuttermahlzeiten?
• Ist die um 42 Prozent geringere Signalaktivierung bei sehr alten Pferden mit einem messbaren Verlust an Muskelmasse verbunden?

Häufige Fragen

Ist Lysin für mein Pferd wirklich die wichtigste Aminosäure?

Wahrscheinlich die knappste, aber der Beleg ist schwächer als oft dargestellt. Lysin gilt in Rationen aus Raufutter und Getreide als erste limitierende Aminosäure, weil Pflanzenproteine davon vergleichsweise wenig enthalten. Der genaueste Versuch dazu, sechs Jährlinge über sechs Zufuhrstufen zwischen 76 und 136 Milligramm pro Kilogramm Körpermasse und Tag, fand jedoch keinen Knickpunkt, aus dem sich ein Bedarf ableiten liesse. Eine Isotopenstudie an Absetzfohlen zeigte zudem, dass bei nahezu gleicher Lysinzufuhr eine andere Aminosäure limitieren kann. Die Aussage bleibt plausibel, sie ist aber nicht sauber bewiesen.

Bringt ein Leucin-Zusatz mehr als normales Eiweiss?

Nach den vorliegenden Daten nicht. In einer randomisierten Studie an jungen Männern erhielten drei Gruppen je 20 Gramm Protein aus Molke, aus Soja oder aus Soja mit zugesetztem freiem Leucin. Der Leucinspitzenwert im Blut lag in den leucinreichen Gruppen bei rund 320 gegenüber 216 Mikromol pro Liter, die gemessene Muskelproteinsynthese unterschied sich dennoch nicht. Auch der Vergleich von leucinreichem Maisprotein mit Milchprotein ergab keinen Unterschied. Leucin öffnet den Schalter, liefert aber nicht das Material für neue Eiweisse.

Stimmt es, dass mehr als 20 Gramm Protein pro Mahlzeit nichts mehr bringen?

So pauschal nicht. In einem Versuch an krafttrainierten jungen Männern hob eine Menge von 20 Gramm Molkenprotein die Syntheserate um rund die Hälfte, während 40 Gramm kaum mehr brachten und 10 Gramm ohne Wirkung blieben. Ein späterer Versuch nach Ganzkörpertraining fand dagegen bei 40 Gramm einen höheren Wert als bei 20 Gramm. Der Unterschied liegt vermutlich darin, wie viel Muskulatur die Trainingseinheit erfasst. Die Grenze ist also kein fester Wert, sondern hängt vom Reiz ab.

Verliert ein altes Pferd Muskeln, weil ihm Aminosäuren fehlen?

Dafür gibt es bislang keinen Beleg. Bei sehr alten Pferden war die Aktivierung eines zentralen Signalenzyms um 42 Prozent geringer als bei ausgewachsenen Tieren, während Ganzkörper-Proteinsynthese und Entzündungsmarker unverändert blieben. Ein kontrollierter Versuch an sechs rund 20-jährigen Pferden mit zusätzlichem Lysin, Threonin und Methionin veränderte weder Stickstoffbilanz noch Syntheseproteine; der Harnstoffstickstoff im Blut stieg dagegen an, was auf einen Abbau der Zulage hindeutet. Verfügbarkeit von Aminosäuren war in diesen Rationen offenbar nicht der begrenzende Faktor.

Kann pflanzliches Protein mit tierischem mithalten?

Bei ausreichender Menge ja, jedenfalls in den bisher untersuchten Vergleichen. 35 Gramm Weizenprotein erreichten bei älteren Männern eine Syntheserate von 0,032 Prozent pro Stunde gegenüber 0,050 bei derselben Menge Casein. Mit 60 Gramm Weizenprotein wurden 0,049 erreicht, also praktisch das Niveau des Caseins. Bei jungen Männern unterschied sich Maisprotein in einer Menge von 30 Gramm nicht von Milchprotein. Der Unterschied ist damit eher eine Frage der Menge und des Aminosäuremusters als eine grundsätzliche Trennlinie.

Quellen

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   Über 49 randomisierte Studien mit 1'863 Teilnehmenden erhöhte Proteinergänzung während Krafttrainings die fettfreie Masse um 0,30 kg und die Maximalkraft um 2,49 kg; oberhalb einer Gesamtzufuhr von rund 1,62 g/kg/Tag war kein weiterer Zuwachs nachweisbar.
2. Nunes EA, Colenso-Semple L, McKellar SR, Yau T, Ali MU, Fitzpatrick-Lewis D, Sherifali D, Gaudichon C, Tomé D, Atherton PJ, Robles MC, Naranjo-Modad S, Braun M, Landi F, Phillips SM. Systematic review and meta-analysis of protein intake to support muscle mass and function in healthy adults. Journal of Cachexia, Sarcopenia and Muscle, 2022 (Meta-Analyse | Mensch)DOI 10.1002/jcsm.12922
   Aus 74 randomisierten Studien: erhöhte Proteinzufuhr steigert die Magermasse nur in Kombination mit Krafttraining und nur geringfügig; bei über 65-Jährigen im Bereich 1,2 bis 1,59 g/kg/Tag, bei Jüngeren ab 1,6 g/kg/Tag.
3. Kirwan RP, Mazidi M, Rodríguez García C, Lane KE, Jafari A, Butler T, Perez de Heredia F, Davies IG. Protein interventions augment the effect of resistance exercise on appendicular lean mass and handgrip strength in older adults: a systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials. The American Journal of Clinical Nutrition, 2022 (Meta-Analyse | Mensch)DOI 10.1093/ajcn/nqab355
   Aus 28 randomisierten Studien: ohne Krafttraining kein Effekt von Zusatzprotein auf Magermasse oder Handkraft; mit Krafttraining stieg die Muskelmasse der Gliedmassen um 0,54 kg, in der sarkopenen oder gebrechlichen Untergruppe um 0,88 kg.
4. Zhou HH, Liao Y, Zhou X, Peng Z, Xu S, Shi S, Liu L, Hao L, Yang W. Effects of Timing and Types of Protein Supplementation on Improving Muscle Mass, Strength, and Physical Performance in Adults Undergoing Resistance Training: A Network Meta-Analysis. International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism, 2024 (Meta-Analyse | Mensch)DOI 10.1123/ijsnem.2023-0118
   Aus 116 Studien mit 4'711 Teilnehmenden: Proteineinnahme nach dem Training war für fettfreie Masse am günstigsten (plus 0,54 kg), abendliche Einnahme für Kraftwerte; auf körperliche Leistungstests wirkte kein Zeitpunkt signifikant.
5. Cuyul-Vásquez I, Pezo-Navarrete J, Vargas-Arriagada C, Ortega-Díaz C, Sepúlveda-Loyola W, Hirabara SM, Marzuca-Nassr GN. Effectiveness of Whey Protein Supplementation during Resistance Exercise Training on Skeletal Muscle Mass and Strength in Older People with Sarcopenia: A Systematic Review and Meta-Analysis. Nutrients, 2023 (Systematische Übersichtsarbeit | Mensch)DOI 10.3390/nu15153424
   Sieben randomisierte Studien mit 591 sarkopenen älteren Personen: Molkenprotein zusätzlich zum Krafttraining verbesserte Muskelmasse und Handkraft, jedoch mit kleinen Effektgrössen und einer als niedrig bis sehr niedrig eingestuften Vertrauenswürdigkeit.
6. Witard OC, Jackman SR, Breen L, Smith K, Selby A, Tipton KD. Myofibrillar muscle protein synthesis rates subsequent to a meal in response to increasing doses of whey protein at rest and after resistance exercise. The American Journal of Clinical Nutrition, 2014 (Randomisierte Studie | Mensch)DOI 10.3945/ajcn.112.055517
   Bei 48 krafttrainierten jungen Männern steigerten 20 g Molkenprotein die myofibrilläre Syntheserate um 49 Prozent und 40 g um 56 Prozent, während 10 g wirkungslos blieben; ab 40 g stiegen Aminosäureoxidation und Harnstoffbildung.
7. Macnaughton LS, Wardle SL, Witard OC, McGlory C, Hamilton DL, Jeromson S, Lawrence CE, Wallis GA, Tipton KD. The response of muscle protein synthesis following whole-body resistance exercise is greater following 40 g than 20 g of ingested whey protein. Physiological Reports, 2016 (Randomisierte Studie | Mensch)DOI 10.14814/phy2.12893
   Nach Ganzkörper-Krafttraining lag die Muskelproteinsynthese bei 30 Männern nach 40 g Molkenprotein höher als nach 20 g (0,059 gegenüber 0,049 Prozent pro Stunde); die Menge an Magermasse beeinflusste die Antwort nicht.
8. Mamerow MM, Mettler JA, English KL, Casperson SL, Arentson-Lantz E, Sheffield-Moore M, Layman DK, Paddon-Jones D. Dietary protein distribution positively influences 24-h muscle protein synthesis in healthy adults. The Journal of Nutrition, 2014 (Randomisierte Studie | Mensch)DOI 10.3945/jn.113.185280
   Bei acht Erwachsenen in einem siebentägigen Überkreuzversuch lag die über 24 Stunden gemessene Muskelproteinsynthese bei gleichmässiger Proteinverteilung (rund 30 g je Mahlzeit) 25 Prozent höher als bei abendlastiger Verteilung (11, 16 und 63 g).
9. Churchward-Venne TA, Pinckaers PJM, Smeets JSJ, Peeters WM, Zorenc AH, Schierbeek H, Rollo I, Verdijk LB, van Loon LJC. Myofibrillar and Mitochondrial Protein Synthesis Rates Do Not Differ in Young Men Following the Ingestion of Carbohydrate with Whey, Soy, or Leucine-Enriched Soy Protein after Concurrent Resistance- and Endurance-Type Exercise. The Journal of Nutrition, 2019 (Randomisierte Studie | Mensch)DOI 10.1093/jn/nxy251
   36 junge Männer erhielten je 20 g Protein aus Molke, Soja oder leucinangereichertem Soja: der Leucinspitzenwert im Blut lag bei 322 und 328 gegenüber 216 Mikromol pro Liter, die myofibrilläre und mitochondriale Syntheserate unterschied sich dennoch nicht.
10. Gorissen SHM, Horstman AMH, Franssen R, Crombag JJR, Langer H, Bierau J, Respondek F, van Loon LJC. Ingestion of Wheat Protein Increases In Vivo Muscle Protein Synthesis Rates in Healthy Older Men in a Randomized Trial. The Journal of Nutrition, 2016 (Randomisierte Studie | Mensch)DOI 10.3945/jn.116.231340
    Bei 60 gesunden älteren Männern hoben 35 g Casein die myofibrilläre Syntheserate auf 0,050 Prozent pro Stunde gegenüber 0,032 bei 35 g Weizenprotein; 60 g Weizenprotein erreichten 0,049 und damit wieder das Niveau des Caseins.
11. Pinckaers PJM, Weijzen MEG, Houben LHP, Zorenc AH, Kouw IWK, de Groot LCPGM, Verdijk LB, Snijders T, van Loon LJC. The muscle protein synthetic response following corn protein ingestion does not differ from milk protein in healthy, young adults. Amino Acids, 2024 (Randomisierte Studie | Mensch)DOI 10.1007/s00726-023-03377-z
    36 junge Männer erhielten 30 g Maisprotein, 30 g Milchprotein oder eine Mischung: alle drei erhöhten die myofibrilläre Syntheserate gleichermassen auf rund 0,053 Prozent pro Stunde, trotz des höheren Leucingehalts von Maisprotein.
12. Mastellar SL, Moffet A, Harris PA, Urschel KL. Effects of threonine supplementation on whole-body protein synthesis and plasma metabolites in growing and mature horses. The Veterinary Journal, 2015 (Randomisierte Studie | Pferd)DOI 10.1016/j.tvjl.2015.09.026
    In zwei Überkreuzversuchen an je sechs Absetzfohlen und Stuten veränderte eine Verdoppelung der Threoninzufuhr die Phenylalanin-Kinetik nicht; Threonin war in diesen Rationen also nicht limitierend, verschob aber die Plasmawerte mehrerer anderer Aminosäuren.
13. Urschel KL, Geor RJ, Waterfall HL, Shoveller AK, McCutcheon LJ. Effects of leucine or whey protein addition to an oral glucose solution on serum insulin, plasma glucose and plasma amino acid responses in horses at rest and following exercise. Equine Veterinary Journal Supplement, 2010 (Randomisierte Studie | Pferd)DOI 10.1111/j.2042-3306.2010.00179.x
    Bei sechs trainierten Vollblütern verstärkte die Zugabe von Leucin zu einer Glukoselösung die Insulinantwort in Ruhe und nach Belastung, während Molkenprotein dies nicht tat; ausser Leucin sanken die Plasmawerte aller unentbehrlichen Aminosäuren nach der Gabe.
14. Staniar WB, Kronfeld DS, Wilson JA, Lawrence LA, Cooper WL, Harris PA. Growth of thoroughbreds fed a low-protein supplement fortified with lysine and threonine. Journal of Animal Science, 2001 (Kontrollierte Studie | Pferd)DOI 10.2527/2001.7982143x
    Über 14 Monate wuchsen Vollblutfohlen mit einer Ergänzung aus 9 Prozent Rohprotein plus Lysin und Threonin gleich schnell oder in einzelnen Monaten schneller als mit 14 Prozent Rohprotein aus Sojaextraktionsschrot; die Autoren schliessen daraus auf eine effizientere Proteinverwertung bei Fortifikation der beiden als erstlimitierend geltenden Aminosäuren.
15. Loos CMM, McLeod KR, Stratton SC, van Doorn DA, Kalmar ID, Vanzant ES, Urschel KL. Pathways regulating equine skeletal muscle protein synthesis respond in a dose-dependent manner to graded levels of protein intake. Journal of Animal Science, 2020 (Kontrollierte Studie | Pferd)DOI 10.1093/jas/skaa268
    Fünf Stuten erhielten Proteinmahlzeiten von 0 bis 0,5 g Rohprotein pro kg Körpermasse: die Aktivierung von mTOR und rpS6 stieg dosisabhängig, unterschied sich aber zwischen 0,25 und 0,5 g nicht mehr, was auf eine nahezu maximale Antwort um 0,25 g/kg hindeutet.
16. Mastellar SL, Coleman RJ, Urschel KL. Controlled trial of whole body protein synthesis and plasma amino acid concentrations in yearling horses fed graded amounts of lysine. The Veterinary Journal, 2016 (Kontrollierte Studie | Pferd)DOI 10.1016/j.tvjl.2016.07.007
    Sechs Vollblutjährlinge erhielten sechs Lysinstufen zwischen 76 und 136 mg pro kg Körpermasse und Tag: die Phenylalanin-Kinetik änderte sich nicht und die Bruchlinienanalyse ergab keinen Knickpunkt, sodass sich kein Lysinbedarf ableiten liess.
17. Tanner SL, Wagner AL, Digianantonio RN, Harris PA, Sylvester JT, Urschel KL. Dietary crude protein intake influences rates of whole-body protein synthesis in weanling horses. The Veterinary Journal, 2014 (Kontrollierte Studie | Pferd)DOI 10.1016/j.tvjl.2014.06.002
    Absetzfohlen mit 3,1 g Rohprotein pro kg Körpermasse und Tag oxidierten bei nahezu gleicher Lysinzufuhr mehr Phenylalanin und bauten weniger davon ein als Fohlen mit 4,1 g, was auf eine andere limitierende Aminosäure in der proteinärmeren Ration hinweist.
18. Latham CM, Wagner AL, Urschel KL. Effects of dietary amino acid supplementation on measures of whole-body and muscle protein metabolism in aged horses. Journal of Animal Physiology and Animal Nutrition, 2018 (Kontrollierte Studie | Pferd)DOI 10.1111/jpn.12992
    Bei sechs rund 20-jährigen Pferden veränderten Zulagen von Lysin, Threonin und Methionin weder Stickstoffbilanz noch Phenylalanin-Kinetik noch die Syntheseproteine; der erhöhte Harnstoffstickstoff deutet darauf hin, dass die Zulage abgebaut wurde.
19. Wagner AL, Urschel KL. Developmental regulation of the activation of translation initiation factors of skeletal muscle in response to feeding in horses. American Journal of Veterinary Research, 2012 (Kontrollierte Studie | Pferd)DOI 10.2460/ajvr.73.8.1241
    Nach einer proteinreichen Mahlzeit von 2 g pro kg Körpermasse stiegen bei je sechs Jährlingen, Zweijährigen und ausgewachsenen Pferden die Übersetzungsfaktoren an; die Phosphorylierung von S6K1 und rpS6 war bei Jährlingen und ausgewachsenen Tieren höher als bei den Zweijährigen, und die Autoren beschreiben die Jährlinge als am stärksten ansprechend.
20. Wagner AL, Urschel KL, Betancourt A, Adams AA, Horohov DW. Effects of advanced age on whole-body protein synthesis and skeletal muscle mechanistic target of rapamycin signaling in horses. American Journal of Veterinary Research, 2013 (Kontrollierte Studie | Pferd)DOI 10.2460/ajvr.74.11.1433
    Sechs 22- bis 26-jährige Pferde zeigten eine um 42 Prozent geringere Phosphorylierung von S6K1 als 7- bis 14-jährige Tiere, während Ganzkörper-Proteinsynthese, übrige Signalproteine und Entzündungsmarker zwischen den Altersgruppen nicht abwichen.
21. Wolfson RL, Chantranupong L, Saxton RA, Shen K, Scaria SM, Cantor JR, Sabatini DM. Sestrin2 is a leucine sensor for the mTORC1 pathway. Science, 2016 (Laborstudie | Zellmodell)DOI 10.1126/science.aab2674
    Leucin bindet Sestrin2 mit einer Dissoziationskonstante von 20 Mikromol pro Liter und löst dessen hemmende Bindung an GATOR2; diese Konzentration entspricht jener, bei der mTORC1 halbmaximal aktiviert wird.
22. Semanchik PL, Wesolowski LT, Ryan PJ, White-Springer SH, Fluckey JD. Influence of Mechanistic Target of Rapamycin (mTOR)-Regulated Anabolic Pathways on Equine Skeletal Muscle Health. Journal of Equine Veterinary Science, 2023 (Andere | Pferd)DOI 10.1016/j.jevs.2023.104281
    Übersichtsarbeit: die mTOR-Signalwege des Pferdemuskels reagieren auf Insulin und Aminosäureverfügbarkeit, doch funktionelle Endpunkte sind kaum quantifiziert; der altersbedingte Muskelverlust dürfte eher am Abbau als an veränderter mTOR-Aktivierung liegen.
23. Loos CMM, Urschel KL. Current understanding of insulin dysregulation and its relationship with carbohydrate and protein metabolism in horses. Domestic Animal Endocrinology, 2025 (Andere | Pferd)DOI 10.1016/j.domaniend.2025.106940
    Übersichtsarbeit: Pferde mit Insulindysregulation zeigen nach einer Proteinmahlzeit höhere Plasmaaminosäuren und eine verzögerte Abnahme, während die postprandiale Syntheseantwort im Muskel offenbar nicht vermindert ist.
24. Xing J, Xie L, Qi X, Liu G, Akhtar MF, Li X, Bou G, Bai D, Zhao Y, Dugarjaviin M, Zhang X. Integrated analysis of transcriptome and proteome for exploring mechanism of promoting proliferation of equine satellite cells associated with leucine. Comparative Biochemistry and Physiology Part D: Genomics and Proteomics, 2023 (Zellversuch | Pferd)DOI 10.1016/j.cbd.2023.101118
    Leucinmangel hemmte in Zellkultur die Vermehrung equiner Muskelsatellitenzellen; die kombinierte Transkriptom- und Proteomanalyse identifizierte 13 Gene, die gleichzeitig differenziell reguliert und in überlappenden Signalwegen angereichert waren.
25. Liu Y, Liu Y, Bai D, Dugarjaviin M, Zhang X. Transcriptomic Profiling Reveals Lysine-Mediated Proliferative Mechanisms in Mongolian Horse Myogenic Satellite Cells. Animals, 2025 (Zellversuch | Pferd)DOI 10.3390/ani15121711
    In Kultur förderte eine Lysinkonzentration von 0,5 Millimol pro Liter die Vermehrung equiner Muskelsatellitenzellen am stärksten; die Differenzialanalyse wies auf den PPAR-Signalweg und die mitochondriale Funktion als beteiligte Mechanismen hin.